植物熱休克70蛋白(HSP70)可幫助未摺疊蛋白摺疊或分解，其C端最尾部具有一 EEVD motif， 該motif可與具有tetratricopeptide repeat (TPR) domain之共伴護蛋白(Co-chaperones) 結合，以決定無法被正確摺疊之蛋白要進入HSP90 cycle繼續摺疊或是交給proteosome將其 水解。在部份生物中曾報導少數truncated HSP70不具有EEVD motif，並在酵母菌中已被証 實其功能和co-translational folding有關，但在植物中其功能仍未知。本研究中我們分析了 192個植物及藻類之基因組，發現truncated HSP70在植物中保守性存在，並在樟科及菊科 等物種中以基因簇之形式大量存在，顯示其和植物之生長發育及特定物種之種化有一定關 聯。本研究不僅將植物truncated HSP70進行分類及序列分析，並針對其功能提出可能之假 設。

Chen YJ, Cheng SY, Liu CH, Tsai WC, Wu HH and Huang MD*. (2023) Exploration of the truncated cytosolic Hsp70 in plants - unveiling the diverse T1 lineage and the conserved T2 lineage. Frontiers in Plant Science